Tindakan enzim

Di mana ia berlaku

Tindakan enzim berlaku pada tapak aktif enzim, satu kawasan berbentuk khusus yang hanya boleh dimasuki oleh substrat yang sepadan. Enzim bertindak di dalam sel, seperti dalam respirasi, dan di luar sel, seperti enzim pencernaan dalam salur alimentari.

Enzim intrasel bekerja di dalam sitoplasma dan organel: enzim glikolisis dalam sitoplasma, enzim kitar Krebs dalam matriks mitokondria, dan enzim fotosintesis dalam stroma kloroplas. Enzim ekstrasel dihasilkan di dalam sel, dibungkus oleh jasad Golgi ke dalam vesikel, dan dibebaskan melalui eksositosis untuk bertindak di luar, amilase air liur dalam mulut, pepsin dalam perut, serta lipase, amilase dan tripsin pankreas dalam duodenum.

Tapak ini penting untuk jawapan peperiksaan kerana setiap lokasi mempunyai pH optimum sendiri: pepsin bekerja dalam perut berasid pada kira-kira pH 2, manakala tripsin bekerja dalam duodenum beralkali pada kira-kira pH 8.

Bahan masuk dan hasil

• Bahan masuk: substrat, molekul yang ditindak balas oleh enzim, seperti kanji untuk amilase, protein untuk pepsin, atau hidrogen peroksida untuk katalase.
• Bahan masuk: enzim, protein globular dengan tapak aktif berbentuk tepat yang terbina daripada beberapa asid amino yang terlipat bersama.
• Bahan masuk: keadaan yang sesuai, suhu hampir optimum, pH hampir optimum, dan air untuk tindak balas hidrolisis.
• Hasil: produk, maltosa daripada kanji, peptida daripada protein, air dan oksigen daripada hidrogen peroksida.
• Hasil: enzim, dibebaskan tanpa berubah dan serta-merta boleh bergabung dengan molekul substrat lain.
• Bukan hasil: tenaga dalam erti kata biasa, enzim merendahkan tenaga pengaktifan tindak balas supaya berlaku lebih cepat pada suhu badan, tetapi enzim tidak membekalkan tenaga.

Langkah-langkahnya

1. Pergerakan rawak membawa molekul substrat dekat dengan enzim; perlanggaran kerap lebih berkemungkinan apabila kepekatan substrat dan suhu lebih tinggi.
2. Substrat muat pada tapak aktif kerana kedua-dua bentuk saling melengkapi, seperti anak kunci memasuki kunci; substrat berbentuk salah tidak boleh bergabung.
3. Ikatan lemah terbentuk antara substrat dan tapak aktif, memegang substrat pada kedudukannya dan menegangkan ikatan di dalamnya.
4. Kompleks enzim-substrat kini wujud; tenaga pengaktifan yang diperlukan untuk tindak balas telah direndahkan.
5. Tindak balas berlaku: dalam tindak balas penguraian substrat terpecah kepada dua atau lebih produk, dalam tindak balas pembinaan dua substrat dicantumkan.
6. Produk mempunyai bentuk berbeza daripada substrat dan tidak lagi muat pada tapak aktif, jadi ia dibebaskan.
7. Enzim tidak berubah dari segi bentuk dan komposisi kimia; tapak aktifnya kosong dan sedia untuk molekul substrat seterusnya.
8. Kitaran berulang beribu-ribu kali sesaat sehingga substrat habis, produk disingkirkan, atau keadaan berubah.

Mengapa ia penting dan bagaimana ia dikawal

Enzim mempercepatkan tindak balas yang jika tidak akan berlaku terlalu perlahan untuk mengekalkan hidupan, tanpa ia sendiri digunakan habis. Kerana setiap tapak aktif berbentuk khusus, enzim adalah spesifik dan biasanya bertindak hanya pada satu jenis substrat.

Aktiviti enzim dipengaruhi oleh suhu, pH dan kepekatan substrat, dan suhu atau pH melampau boleh mendenaturasikan enzim dengan mengubah bentuk tapak aktifnya.

Suhu mengawal tindakan enzim dalam dua cara yang bertentangan. Apabila suhu meningkat menuju optimum, kira-kira 37 °C untuk enzim manusia, molekul memperoleh tenaga kinetik, berlanggar lebih kerap, dan kadar tindak balas meningkat.

Melebihi optimum, getaran memutuskan ikatan hidrogen lemah yang memegang protein dalam bentuk terlipatnya, tapak aktif kehilangan bentuk khususnya, dan substrat tidak lagi boleh bergabung: enzim terdenaturasi, secara kekal. Sejuk tidak mendenaturasikan; ia hanya melambatkan tindak balas, dan itulah sebab enzim pulih apabila tabung yang disejukkan dipanaskan semula.

pH mengawal tindakan enzim melalui cas pada asid amino tapak aktif. Setiap enzim mempunyai pH optimum di mana cas tersebut memegang bentuk yang betul; perubahan daripadanya mengurangkan aktiviti, dan perubahan melampau mendenaturasikan enzim.

Kepekatan substrat mengawal kadar sehingga satu tahap: lebih banyak substrat bermakna lebih banyak perlanggaran dan kadar lebih pantas, sehingga setiap tapak aktif sentiasa diduduki dan enzim menjadi tepu, selepas itu menambah substrat tidak memberi perbezaan. Kepekatan enzim memberi kesan yang sama dari sisi sebaliknya, lebih banyak molekul enzim bermakna lebih banyak tapak aktif tersedia, jadi kadar meningkat selagi substrat mencukupi.

Faktor yang mempengaruhi kadar tindak balas enzim

Bagaimana ia diperiksa

Anda mungkin diminta menerangkan model kunci-dan-anak kunci menggunakan gambar rajah berlabel, menerangkan sebab perubahan suhu atau pH menjejaskan kadar tindak balas terkawal enzim, atau menerangkan maksud denaturasi dan sebab enzim yang terdenaturasi tidak boleh berfungsi.

Soalan graf paling lazim: anda ditunjukkan kadar tindak balas melawan suhu atau pH dan diminta menghurai dan menerangkan bentuknya. Skema pemarkahan mengasingkan huraian (kadar meningkat hingga 37 °C kemudian menurun) daripada penerangan (lebih banyak tenaga kinetik dan perlanggaran; denaturasi tapak aktif melebihi optimum), jadi tulis kedua-duanya.

Jenis kedua memberi susunan amali, kanji dan amilase dengan ujian iodin pada sela masa tertentu, atau hidrogen peroksida dan katalase daripada kentang dengan mengukur oksigen yang dihasilkan, dan meminta anda mengenal pasti pemboleh ubah, meramal keputusan dan menerangkannya. Soalan perbandingan mungkin membezakan model kunci-dan-anak kunci dengan model padanan teraruh, atau bertanya mengapa satu enzim tidak boleh mencernakan substrat yang berbeza.

Salah faham biasa

Soalan contoh gaya peperiksaan

Soalan. Seorang murid meletakkan isi padu yang sama larutan kanji dan larutan amilase dalam tabung uji yang direndam dalam kukus air pada 10 °C, 25 °C, 37 °C, 50 °C dan 70 °C. Setiap minit, setitik daripada setiap tabung diuji dengan larutan iodin.

Masa yang diambil sehingga iodin tidak lagi bertukar biru kehitaman dicatatkan masing-masing sebagai 18, 9, 4, 12 dan 'tiada perubahan selepas 30' minit. (a) Terangkan apa yang ditunjukkan oleh keputusan ujian iodin.

(b) Terangkan mengapa tindak balas paling pantas pada 37 °C. (c) Terangkan keputusan pada 70 °C.

(d) Murid itu kemudian menyejukkan tabung 70 °C kepada 37 °C dan menguji semula. Ramalkan keputusannya dan terangkan ramalan anda.

Jawapan model. (a) Iodin bertukar biru kehitaman dengan kehadiran kanji; apabila ia kekal perang, kanji telah dihidrolisiskan sepenuhnya kepada maltosa oleh amilase, jadi masa yang diambil mengukur kadar tindakan enzim. (b) 37 °C ialah suhu optimum amilase: molekul mempunyai tenaga kinetik yang tinggi, jadi perlanggaran antara substrat dan tapak aktif kerap dan kompleks enzim-substrat terbentuk dengan cepat.

(c) Pada 70 °C enzim terdenaturasi: haba memutuskan ikatan yang memegang bentuk protein, tapak aktif berubah bentuk, substrat tidak lagi muat, jadi kanji tidak diuraikan dan iodin kekal biru kehitaman. (d) Iodin masih akan bertukar biru kehitaman.

Denaturasi bersifat kekal; penyejukan tidak memulihkan bentuk tapak aktif, jadi tiada kanji dicernakan. Sebaliknya, tabung 10 °C perlahan tetapi tidak terdenaturasi, kerana suhu rendah hanya mengurangkan tenaga kinetik.

Sumber:SRC-DSKP-EN

Soalan lazim